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8 relazioni: Alfa elica, Biologia molecolare, Dominio C-terminale, Enzima, Foglietto β, Ripiegamento di proteine, Struttura terziaria, Trioso fosfato isomerasi.
Alfa elica
Rappresentazione di una α-elica composta da residui di alanina L'alfa elica (α elica) è una struttura secondaria elicoidale delle proteine ipotizzata da Linus Pauling e Robert Corey nel 1951, e rappresenta la più semplice disposizione che una catena polipeptidica può assumere.
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Biologia molecolare
La biologia molecolare è una branca della biochimica che studia gli esseri viventi a livello dei meccanismi molecolari alla base della loro fisiologia, concentrandosi in particolare sulle interazioni tra le macromolecole, ovvero proteine e acidi nucleici (DNA e RNA).
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Dominio C-terminale
Il dominio C-terminale (abbreviato come CTD) di una proteina o di un polipeptide è l'estremità di una catena di amminoacidi che termina con un gruppo carbossilico.
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Enzima
Si definisce enzima un catalizzatore dei processi biologici.
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Foglietto β
Il β-foglietto o foglietto beta o struttura β a pieghe è la seconda forma più diffusa di struttura secondaria delle proteine (la prima è l'alfa elica), che consiste di più filamenti β disposti uno accanto all'altro e collegati tra loro da tre o più legami idrogeno che formano una struttura planare molto compatta.
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Ripiegamento di proteine
Il ripiegamento di proteine o ripiegamento proteico (in inglese protein folding) è il processo di ripiegamento molecolare attraverso il quale le proteine ottengono la loro struttura tridimensionale.
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Struttura terziaria
In biochimica la struttura terziaria di una proteina costituita da una singola catena è la sua disposizione nello spazio tridimensionale.
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Trioso fosfato isomerasi
La trioso fosfato isomerasi è un enzima, appartenente alla classe delle isomerasi, che catalizza la seguente reazione reversibile: Diidrossiacetone fosfato.
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