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15 relazioni: Catalisi enzimatica, Cinetica di Michaelis-Menten, Costante di Michaelis-Menten, Enzima, Inibitore acompetitivo, Inibitore competitivo, Inibitore di tipo misto, Inibitore enzimatico, Inibitore irreversibile, Inibitore non competitivo, Inibitore reversibile, Inibizione enzimatica retroattiva da prodotto finale, Regolazione allosterica, Sito attivo, Zanichelli.
Catalisi enzimatica
La catalisi enzimatica è un tipo di catalisi realizzata da catalizzatori proteici detti enzimi.
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Cinetica di Michaelis-Menten
La cinetica di Michaelis-Menten descrive l'andamento della velocità di una reazione catalizzata da enzimi, al variare della concentrazione del substrato e dell'enzima.
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Costante di Michaelis-Menten
La costante di Michaelis-Menten (KM) è un indice di affinità tra l'enzima e il substrato (nel caso limite in cui K-1>>K+2).
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Enzima
Si definisce enzima un catalizzatore dei processi biologici.
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Inibitore acompetitivo
Un inibitore acompetitivo (o incompetitivo) è un inibitore enzimatico che segue un meccanismo di inibizione acompetitiva (reversibile), ovvero l'inibitore si lega a un sito diverso da quello del substrato, presente solamente nel complesso ES: interagisce solo con ES e non con E. In pratica l'inibizione acompetitiva (così come quella mista) avvengono solo negli enzimi con due o più substrati.
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Inibitore competitivo
Un inibitore competitivo è un inibitore enzimatico che segue un meccanismo di inibizione competitiva (reversibile), ovvero compete con il substrato per il legame con il sito attivo dell'enzima.
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Inibitore di tipo misto
Un inibitore di tipo misto è un inibitore enzimatico di tipo non competitivo (reversibile).
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Inibitore enzimatico
Con il termine inibitore enzimatico si indica una molecola in grado di instaurare un legame chimico con un enzima, diminuendone così l'attività.
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Inibitore irreversibile
Gli inibitori irreversibili sono inibitori enzimatici che si legano covalentemente o che distruggono un gruppo funzionale dell'enzima essenziale per la sua attività.
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Inibitore non competitivo
Un inibitore non competitivo è un inibitore enzimatico che segue un meccanismo di inibizione non competitiva, ovvero è capace di legare sia l'enzima, sia il complesso enzima-substrato.
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Inibitore reversibile
Gli inibitori reversibili si legano agli enzimi con interazioni non covalenti, come il legame idrogeno, l'interazione idrofobica ed il legame ionico.
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Inibizione enzimatica retroattiva da prodotto finale
L'inibizione enzimatica retroattiva da prodotto finale (o inibizione enzimatica retroattiva o inibizione enzimatica a feedback negativo) è l'inibizione allosterica dell'enzima da parte di uno o più dei suoi prodotti.
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Regolazione allosterica
In biochimica la regolazione allosterica (o allosteria, o allosterismo) è la regolazione di un enzima o di una proteina mediata da una molecola detta effettore, che svolge tale funzione legandosi presso il sito allosterico.
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Sito attivo
Il sito attivo (o centro attivo) di un catalizzatore o di un enzima è la porzione di molecola direttamente implicata nel processo di catalisi e nella formazione dei legami con i reagenti.
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Zanichelli
La Zanichelli Editore è una casa editrice italiana.
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Riorienta qui:
Inattivatore basato sul meccanismo, Inattivatore suicida, Inibitori suicidi.
