Denaturazione delle proteine e Solubilità

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Differenza tra Denaturazione delle proteine e Solubilità

Denaturazione delle proteine vs. Solubilità

La denaturazione delle proteine è un fenomeno chimico che consiste nel cambiamento della struttura proteica nativa, con conseguente perdita della funzione originaria della molecola. La solubilità (o miscibilità) è la capacità di una sostanza di sciogliersi in un'altra detta solvente. In chimica, la solubilità di un soluto in un solvente, a determinate condizioni di temperatura e pressione, è la massima quantità di un soluto che in tali condizioni si scioglie in una data quantità di solvente, formando in tal modo un'unica fase con esso.

Analogie tra Denaturazione delle proteine e Solubilità

Denaturazione delle proteine e Solubilità hanno 2 punti in comune (in Unionpedia): Alcoli, Legame a idrogeno.

Alcoli

In chimica, gli alcoli sono una categoria di composti organici che contengono almeno un gruppo funzionale idrossile (-OH) legato a un atomo di carbonio saturo.

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Legame a idrogeno

Il legame a idrogeno o ponte a idrogeno è un caso particolare di forza intermolecolare (ma nei casi opportuni anche intramolecolare) di Keesom (per la sua intensità viene spesso considerato a parte, seppur rientri in questa categoria) in cui è implicato un atomo di idrogeno coinvolto in un legame covalente con elementi molto elettronegativi (come fluoro (F), ossigeno (O), azoto (N)), i quali attraggono a sé gli elettroni di valenza, acquisendo una parziale carica negativa (delta-) lasciando l'idrogeno con una parziale carica positiva (delta+).

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La lista di cui sopra risponde alle seguenti domande

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Analogie tra Denaturazione delle proteine e Solubilità

Confronto tra Denaturazione delle proteine e Solubilità

Denaturazione delle proteine ha 31 relazioni, mentre Solubilità ha 72. Come hanno in comune 2, l'indice di Jaccard è 1.94% = 2 / (31 + 72).

Riferimenti

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