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Inibitore competitivo e Inibitore enzimatico

Scorciatoie: Differenze, Analogie, Jaccard somiglianza Coefficiente, Riferimenti.

Differenza tra Inibitore competitivo e Inibitore enzimatico

Inibitore competitivo vs. Inibitore enzimatico

Un inibitore competitivo è un inibitore enzimatico che segue un meccanismo di inibizione competitiva (reversibile), ovvero compete con il substrato per il legame con il sito attivo dell'enzima. Con il termine inibitore enzimatico si indica una molecola in grado di instaurare un legame chimico con un enzima, diminuendone così l'attività.

Analogie tra Inibitore competitivo e Inibitore enzimatico

Inibitore competitivo e Inibitore enzimatico hanno 15 punti in comune (in Unionpedia): Catalisi enzimatica, Cinetica di Michaelis-Menten, Diidrofolato reduttasi, Enzima, Inibitore acompetitivo, Inibitore di tipo misto, Inibitore irreversibile, Inibitore non competitivo, Inibitore reversibile, Inibitore suicida, Inibizione enzimatica retroattiva da prodotto finale, Metotrexato, Regolazione allosterica, Sito attivo, Substrato (biochimica).

Catalisi enzimatica

La catalisi enzimatica è un tipo di catalisi realizzata da catalizzatori proteici detti enzimi.

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Cinetica di Michaelis-Menten

La cinetica di Michaelis-Menten descrive l'andamento della velocità di una reazione catalizzata da enzimi, al variare della concentrazione del substrato e dell'enzima.

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Diidrofolato reduttasi

La diidrofolato reduttasi (DHFR) è un enzima che catalizza la riduzione dell'acido diidrofolico ad acido tetraidrofolico, con l'utilizzo di NADPH come donatore di elettroni, secondo la seguente reazione: Nella forma presente negli animali e in alcuni microrganismi, l'enzima è anche in grado di ridurre (con una velocità ridotta) il folato a 5,6,7,8-tetraidrofolato.

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Enzima

Si definisce enzima un catalizzatore dei processi biologici.

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Inibitore acompetitivo

Un inibitore acompetitivo (o incompetitivo) è un inibitore enzimatico che segue un meccanismo di inibizione acompetitiva (reversibile), ovvero l'inibitore si lega a un sito diverso da quello del substrato, presente solamente nel complesso ES: interagisce solo con ES e non con E. In pratica l'inibizione acompetitiva (così come quella mista) avvengono solo negli enzimi con due o più substrati.

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Inibitore di tipo misto

Un inibitore di tipo misto è un inibitore enzimatico di tipo non competitivo (reversibile).

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Inibitore irreversibile

Gli inibitori irreversibili sono inibitori enzimatici che si legano covalentemente o che distruggono un gruppo funzionale dell'enzima essenziale per la sua attività.

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Inibitore non competitivo

Un inibitore non competitivo è un inibitore enzimatico che segue un meccanismo di inibizione non competitiva, ovvero è capace di legare sia l'enzima, sia il complesso enzima-substrato.

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Inibitore reversibile

Gli inibitori reversibili si legano agli enzimi con interazioni non covalenti, come il legame idrogeno, l'interazione idrofobica ed il legame ionico.

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Inibitore suicida

Un inibitore suicida (o inattivatore suicida o inattivatore basato sul meccanismo) è un particolare tipo di inibitore enzimatico irreversibile.

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Inibizione enzimatica retroattiva da prodotto finale

L'inibizione enzimatica retroattiva da prodotto finale (o inibizione enzimatica retroattiva o inibizione enzimatica a feedback negativo) è l'inibizione allosterica dell'enzima da parte di uno o più dei suoi prodotti.

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Metotrexato

Il metotrexato o metotressato (conosciuto anche con il nome di ametopterina) è una molecola antagonista della sintesi dell'acido folico che influenza la risposta immunitaria dell'individuo.

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Regolazione allosterica

In biochimica la regolazione allosterica (o allosteria, o allosterismo) è la regolazione di un enzima o di una proteina mediata da una molecola detta effettore, che svolge tale funzione legandosi presso il sito allosterico.

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Sito attivo

Il sito attivo (o centro attivo) di un catalizzatore o di un enzima è la porzione di molecola direttamente implicata nel processo di catalisi e nella formazione dei legami con i reagenti.

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Substrato (biochimica)

Schema dell'ipotesi dell'adattamento indotto tra substrato ed enzima In biochimica si definisce substrato una molecola sulla quale agisce un enzima: i substrati sono dunque le molecole di partenza nelle reazioni chimiche catalizzate dagli enzimi.

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La lista di cui sopra risponde alle seguenti domande

Confronto tra Inibitore competitivo e Inibitore enzimatico

Inibitore competitivo ha 21 relazioni, mentre Inibitore enzimatico ha 184. Come hanno in comune 15, l'indice di Jaccard è 7.32% = 15 / (21 + 184).

Riferimenti

Questo articolo mostra la relazione tra Inibitore competitivo e Inibitore enzimatico. Per accedere a ogni articolo dal quale è stato estratto informazioni, visitare:

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