l'accesso più veloce di browser!Analogie tra Inibitore enzimatico e Inibitore suicida
Inibitore enzimatico e Inibitore suicida hanno 12 punti in comune (in Unionpedia): Catalisi enzimatica, Cinetica di Michaelis-Menten, Enzima, Inibitore acompetitivo, Inibitore competitivo, Inibitore di tipo misto, Inibitore irreversibile, Inibitore non competitivo, Inibitore reversibile, Inibizione enzimatica retroattiva da prodotto finale, Regolazione allosterica, Sito attivo.
Catalisi enzimatica
La catalisi enzimatica è un tipo di catalisi realizzata da catalizzatori proteici detti enzimi.
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Cinetica di Michaelis-Menten
La cinetica di Michaelis-Menten descrive l'andamento della velocità di una reazione catalizzata da enzimi, al variare della concentrazione del substrato e dell'enzima.
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Enzima
Si definisce enzima un catalizzatore dei processi biologici.
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Inibitore acompetitivo
Un inibitore acompetitivo (o incompetitivo) è un inibitore enzimatico che segue un meccanismo di inibizione acompetitiva (reversibile), ovvero l'inibitore si lega a un sito diverso da quello del substrato, presente solamente nel complesso ES: interagisce solo con ES e non con E. In pratica l'inibizione acompetitiva (così come quella mista) avvengono solo negli enzimi con due o più substrati.
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Inibitore competitivo
Un inibitore competitivo è un inibitore enzimatico che segue un meccanismo di inibizione competitiva (reversibile), ovvero compete con il substrato per il legame con il sito attivo dell'enzima.
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Inibitore di tipo misto
Un inibitore di tipo misto è un inibitore enzimatico di tipo non competitivo (reversibile).
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Inibitore irreversibile
Gli inibitori irreversibili sono inibitori enzimatici che si legano covalentemente o che distruggono un gruppo funzionale dell'enzima essenziale per la sua attività.
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Inibitore non competitivo
Un inibitore non competitivo è un inibitore enzimatico che segue un meccanismo di inibizione non competitiva, ovvero è capace di legare sia l'enzima, sia il complesso enzima-substrato.
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Inibitore reversibile
Gli inibitori reversibili si legano agli enzimi con interazioni non covalenti, come il legame idrogeno, l'interazione idrofobica ed il legame ionico.
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Inibizione enzimatica retroattiva da prodotto finale
L'inibizione enzimatica retroattiva da prodotto finale (o inibizione enzimatica retroattiva o inibizione enzimatica a feedback negativo) è l'inibizione allosterica dell'enzima da parte di uno o più dei suoi prodotti.
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Regolazione allosterica
In biochimica la regolazione allosterica (o allosteria, o allosterismo) è la regolazione di un enzima o di una proteina mediata da una molecola detta effettore, che svolge tale funzione legandosi presso il sito allosterico.
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Sito attivo
Il sito attivo (o centro attivo) di un catalizzatore o di un enzima è la porzione di molecola direttamente implicata nel processo di catalisi e nella formazione dei legami con i reagenti.
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La lista di cui sopra risponde alle seguenti domande
- In quello che appare come Inibitore enzimatico e Inibitore suicida
- Che cosa ha in comune Inibitore enzimatico e Inibitore suicida
- Analogie tra Inibitore enzimatico e Inibitore suicida
Confronto tra Inibitore enzimatico e Inibitore suicida
Inibitore enzimatico ha 184 relazioni, mentre Inibitore suicida ha 15. Come hanno in comune 12, l'indice di Jaccard è 6.03% = 12 / (184 + 15).
Riferimenti
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