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Alcol deidrogenasi e EC 1.1.1

Scorciatoie: Differenze, Analogie, Jaccard somiglianza Coefficiente, Riferimenti.

Differenza tra Alcol deidrogenasi e EC 1.1.1

Alcol deidrogenasi vs. EC 1.1.1

La alcol deidrogenasi (ADH) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione. La EC 1.1.1 è una sotto-sottoclasse della classificazione EC relativa agli enzimi.

Analogie tra Alcol deidrogenasi e EC 1.1.1

Alcol deidrogenasi e EC 1.1.1 hanno 12 punti in comune (in Unionpedia): Alcol deidrogenasi (NAD(P)+), Alcol deidrogenasi (NADP+), Allil-alcol deidrogenasi, Aril-alcol deidrogenasi, Aril-alcol deidrogenasi (NADP+), Cinnamil-alcol deidrogenasi, Coniferil-alcol deidrogenasi, Enzima, Ossidoreduttasi, Perillil-alcol deidrogenasi, (alcol a lunga catena) deidrogenasi, 3-idrossibenzil-alcol deidrogenasi.

Alcol deidrogenasi (NAD(P)+)

La alcol deidrogenasi (NAD(P)+) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: Riduce aldeidi alifatiche di catene lunghe da 2 a 14 atomi di carbonio, con la massima attività su aldeidi C4, C6 e C8; inoltre riduce il retinale a retinolo.

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Alcol deidrogenasi (NADP+)

La alcol deidrogenasi (NADP+) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: Si tratta di una proteina contenente zinco come cofattore.

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Allil-alcol deidrogenasi

La allil-alcol deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: Agisce anche su alcol primari saturi.

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Aril-alcol deidrogenasi

La aril-alcol deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: Si tratta di un gruppo di enzimi che presentano ampia specificità nei confronti di alcoli primari contenenti anello aromatico o anello di ciclohes-1-ene, ma con una scarsa o nulla attività nei confronti di alcoli che presentano brevi catene alifatiche.

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Aril-alcol deidrogenasi (NADP+)

La aril-alcol deidrogenasi (NADP+) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: L'enzima agisce anche su aldeidi alifatiche, sebbene la cinnamaldeide sia il substrato migliore.

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Cinnamil-alcol deidrogenasi

La cinnamil-alcol deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: L'enzima opera sull'alcol coniferile, sinapile, 4-coumarile e cinnamile.

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Coniferil-alcol deidrogenasi

La coniferil-alcol deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: L'enzima è specifico per l'alcol coniferile; non opera sull'alcol cinnamile, 4-coumarile o sinapile.

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Enzima

Si definisce enzima un catalizzatore dei processi biologici.

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Ossidoreduttasi

In biochimica una ossidoreduttasi è un enzima che catalizza il trasferimento di elettroni da una molecola (detta riducente, o donatrice di idrogeno o donatrice di elettroni) ad un'altra (detta ossidante, o accettore di idrogeno o di elettroni).

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Perillil-alcol deidrogenasi

La perillil-alcol deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: Ossida gli alcol primari con un gruppo alcolico allilico, formando un doppio legame endociclico ed un anello a 6 atomi sia aromatico, che idroaromatico.

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(alcol a lunga catena) deidrogenasi

La (alcol a lunga catena) deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: L'esadecanolo è un buon substrato.

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3-idrossibenzil-alcol deidrogenasi

La 3-idrossibenzil-alcol deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione.

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La lista di cui sopra risponde alle seguenti domande

Confronto tra Alcol deidrogenasi e EC 1.1.1

Alcol deidrogenasi ha 30 relazioni, mentre EC 1.1.1 ha 276. Come hanno in comune 12, l'indice di Jaccard è 3.92% = 12 / (30 + 276).

Riferimenti

Questo articolo mostra la relazione tra Alcol deidrogenasi e EC 1.1.1. Per accedere a ogni articolo dal quale è stato estratto informazioni, visitare:

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