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31 relazioni: Acido aspartico, Acilazione, Amminoacido, Apparato digerente, Approssimazione dello stato stazionario, Carbonile, Carbossipeptidasi, Catalisi enzimatica acido-base, Cinetica di Michaelis-Menten, Dipeptidasi, Elastasi, Enzima, Esteri, Fenilalanina, Idrolisi, Intestino tenue, Istidina, Legame a idrogeno, Legame peptidico, Leucina, Pancreas, Plasmina, Proteasi, Proteine, Serin proteasi, Serina (chimica), Subtilisina, Tirosina, Tripsina, Triptofano, Trombina.
Acido aspartico
L'acido aspartico (dal francese aspartique, che risale al latino aspăragus, "asparago") è un amminoacido polare; la sua molecola è chirale.
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Acilazione
In chimica, acilazione (più formalmente definita: alcanoilazione) è il processo attraverso cui ad un composto viene aggiunto un gruppo acile.
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Amminoacido
In chimica gli amminoacidi (impropriamente chiamati anche aminoacidi o amino acidi) sono molecole organiche che nella loro struttura recano sia il gruppo funzionale amminico (delle ammine) (-NH2) denominato N terminus, sia quello carbossilico (degli acidi carbossilici) (-COOH) denominato C terminus. Proprio per questo sono molecole anfotere o zwitterioni, poiché presentano contemporaneamente un gruppo acido (-COOH) e un gruppo basico (-NH2).
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Apparato digerente
L'apparato digerente di ogni essere vivente ha il compito di introdurre, di digerire ed assorbire i principi nutritivi contenuti negli alimenti, eliminando i residui non utilizzabili per il proprio metabolismo, sotto forma di feci.
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Approssimazione dello stato stazionario
In cinetica chimica l'approssimazione dello stato stazionario (nota anche come approssimazione dello stato quasi-stazionario, non trattandosi di uno stato stazionario vero e proprio) è un'assunzione esemplificativa che spesso si utilizza nella formulazione della legge cinetica di reazioni complesse che implicano la presenza di più intermedi.
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Carbonile
In chimica organica un carbonile o gruppo carbonilico è un gruppo funzionale costituito da un atomo di carbonio ed uno di ossigeno legati da un doppio legame: C.
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Carbossipeptidasi
Le carbossipeptidasi sono enzimi in grado di rompere i legami peptidici tra gli amminoacidi all'altezza del residuo C terminale.
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Catalisi enzimatica acido-base
La catalisi enzimatica acido-base, che stabilizza un intermedio carico (instabile) tramite trasferimento di protone da o al substrato, si divide in catalisi acida quando c'è un trasferimento di ioni H+ dal catalizzatore (acido) al substrato e catalisi basica quando c'è un trasferimento di ioni H+ dal substrato al catalizzatore (basico).
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Cinetica di Michaelis-Menten
La cinetica di Michaelis-Menten descrive l'andamento della velocità di una reazione catalizzata da enzimi, al variare della concentrazione del substrato e dell'enzima.
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Dipeptidasi
Le dipepditasi sono enzimi secreti dagli enterociti nell'intestino tenue.
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Elastasi
L'elastasi è un enzima, classificata fra le proteasi, quindi come peptidasi.
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Enzima
Si definisce enzima un catalizzatore dei processi biologici.
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Esteri
Gli esteri sono composti organici prodotti dalla reazione di un alcol o di un fenolo con l'acido carbossilico o un suo derivato, detta "esterificazione".
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Fenilalanina
La fenilalanina è un amminoacido che partecipa alla costituzione delle più comuni proteine alimentari.
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Idrolisi
Rientrano sotto il generico nome di idrolisi (leggasi "idròlisi" o anche "idrolìsi", dal greco ὕδωρ, acqua, e λύω, sciogliere) diverse reazioni chimiche in cui le molecole sono scisse in due o più parti per effetto dell'acqua e può talvolta essere considerata come la reazione inversa della reazione di condensazione.
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Intestino tenue
L'intestino tenue o piccolo intestino (lat. intestinum tenue) è la prima parte dell'intestino dove il chimo si trasforma in chilo.
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Istidina
L'istidina (abbreviazioni His e H) è un amminoacido, il cui gruppo laterale reca un anello imidazolico.
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Legame a idrogeno
Il legame ad idrogeno o ponte ad idrogeno è un caso particolare di forza intermolecolare in cui è implicato un atomo di idrogeno coinvolto in un legame covalente con elementi molto elettronegativi (come fluoro (F), ossigeno (O), azoto (N)), i quali attraggono a sé gli elettroni di valenza, acquisendo una parziale carica negativa (δ-) lasciando l'idrogeno con una parziale carica positiva (δ+).
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Legame peptidico
Il legame peptidico (o giunto peptidico) è il legame chimico responsabile dell'unione degli amminoacidi e della conseguente formazione di peptidi e proteine.
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Leucina
La leucina è un amminoacido apolare, la sua molecola è chirale.
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Pancreas
Il pancreas (dal greco πάγκρεας, pànkreas, composto di παν-, pan-, «tutto» e κρέας, krèas, «carne») è una voluminosa ghiandola annessa all'apparato digerente.
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Plasmina
La plasmina è un importante enzima, appartenente alla classe delle idrolasi che degrada molte proteine del plasma sanguigno, e in particolare la fibrina dei trombi, con preferenza per la lisina e l'arginina.
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Proteasi
Con il termine proteasi (o proteinasi, peptidasi, enzima proteolitico) si indica un enzima che sia in grado di catalizzare la rottura del legame peptidico tra il gruppo amminico e il gruppo carbossilico delle proteine.
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Proteine
In chimica, le proteine (o protidi) sono macromolecole biologiche costituite da catene di amminoacidi legati uno all'altro da un legame peptidico (ovvero un legame tra il gruppo amminico di un amminoacido e il gruppo carbossilico dell'altro amminoacido, creato attraverso una reazione di condensazione con perdita di una molecola d'acqua).
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Serin proteasi
Le serin proteasi (o proteasi a serina) sono una classe di proteasi che basano il loro meccanismo di catalisi sulla presenza della serina, particolarmente reattiva ed essenziale per la loro attività enzimatica.
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Serina (chimica)
La serina è un amminoacido polare.
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Subtilisina
La subtilisina è un enzima, ottenuto inizialmente dal Bacillus subtilis, appartenente alla classe delle idrolasi (serin proteasi), che catalizza il taglio proteolitico.
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Tirosina
La tirosina è un amminoacido apolare, la sua molecola è chirale.
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Tripsina
La tripsina è un enzima, appartenente alla classe delle idrolasi, che è in grado di ridurre le proteine a polipeptidi più piccoli o singoli aminoacidi che possono essere assimilati dall'intestino: è pertanto un enzima fondamentale nella digestione delle proteine.
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Triptofano
Il triptofano è un amminoacido poco polare, il suo gruppo laterale è un indolile.
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Trombina
La trombina (fattore IIa) è un enzima, appartenente alla classe delle idrolasi, che catalizza il taglio selettivo dei legami Arg-Gly del fibrinogeno per formare la fibrina e rilasciare i fibrinopeptidi A e B. Questo enzima favorisce la coagulazione del sangue.
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