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Denaturazione delle proteine e Inibitore enzimatico

Scorciatoie: Differenze, Analogie, Jaccard somiglianza Coefficiente, Riferimenti.

Differenza tra Denaturazione delle proteine e Inibitore enzimatico

Denaturazione delle proteine vs. Inibitore enzimatico

La denaturazione delle proteine è un fenomeno chimico che consiste nel cambiamento della struttura proteica nativa, con conseguente perdita della funzione originaria della molecola. Con il termine inibitore enzimatico si indica una molecola in grado di instaurare un legame chimico con un enzima, diminuendone così l'attività.

Analogie tra Denaturazione delle proteine e Inibitore enzimatico

Denaturazione delle proteine e Inibitore enzimatico hanno 8 punti in comune (in Unionpedia): Calore, Gruppo funzionale, Idrofobia, Legame a idrogeno, Legame chimico, Molecola, Struttura proteica, Struttura terziaria.

Calore

In termodinamica, il calore è definito come il trasferimento di energia tra due sistemi associato ad una differenza di temperatura e non imputabile ad un lavoro.

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Gruppo funzionale

Un gruppo funzionale, in chimica organica, indica una parte della struttura di una molecola caratterizzata da specifici elementi e da una struttura ben definita e precisa, che conferisce al composto una reattività tipica e simile a quella di altri composti contenenti lo stesso gruppo.

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Idrofobia

Per idrofobia (dal greco ὕδωρ (hỳdor), "acqua", e ϕοβία (fobìa), timore, paura), si intende la proprietà fisica di specie chimiche (ad esempio molecole) di essere respinte dall'acqua.

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Legame a idrogeno

Il legame a idrogeno o ponte a idrogeno è un caso particolare di forza intermolecolare (ma nei casi opportuni anche intramolecolare) di Keesom (per la sua intensità viene spesso considerato a parte, seppur rientri in questa categoria) in cui è implicato un atomo di idrogeno coinvolto in un legame covalente con elementi molto elettronegativi (come fluoro (F), ossigeno (O), azoto (N)), i quali attraggono a sé gli elettroni di valenza, acquisendo una parziale carica negativa (delta-) lasciando l'idrogeno con una parziale carica positiva (delta+).

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Legame chimico

Si ha un legame chimico quando una forza di natura elettrostatica tiene uniti più atomi in una specie chimica (legami forti, o primari o intramolecolari) o più molecole in una sostanza allo stato condensato (legami deboli, o secondari o intermolecolari).

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Molecola

In fisica e chimica, la molecola (dal latino scientifico molecula, derivato a sua volta da moles, che significa "mole", cioè "piccola quantità") è un'entità elettricamente neutra composta da due o più atomi uniti da un legame covalente.

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Struttura proteica

Le proteine sono catene di amminoacidi costituite da 20 L-α-amminoacidi diversi, denominati anche residui, che si ripiegano in strutture tridimensionali uniche.

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Struttura terziaria

In biochimica la struttura terziaria di una proteina costituita da una singola catena è la sua disposizione nello spazio tridimensionale.

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La lista di cui sopra risponde alle seguenti domande

Confronto tra Denaturazione delle proteine e Inibitore enzimatico

Denaturazione delle proteine ha 31 relazioni, mentre Inibitore enzimatico ha 188. Come hanno in comune 8, l'indice di Jaccard è 3.65% = 8 / (31 + 188).

Riferimenti

Questo articolo mostra la relazione tra Denaturazione delle proteine e Inibitore enzimatico. Per accedere a ogni articolo dal quale è stato estratto informazioni, visitare: