l'accesso più veloce di browser!Analogie tra Foglietto β e Grafico di Ramachandran
Foglietto β e Grafico di Ramachandran hanno 7 punti in comune (in Unionpedia): Alfa elica, Angolo diedro, Dominio C-terminale, Dominio N-terminale, Glicina, Prolina, Struttura secondaria.
Alfa elica
Rappresentazione di una α-elica composta da residui di alanina L'alfa elica (α elica) è una struttura secondaria elicoidale delle proteine ipotizzata da Linus Pauling e Robert Corey nel 1951, e rappresenta la più semplice disposizione che una catena polipeptidica può assumere.
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Angolo diedro
L'angolo diedro è una possibile estensione del concetto di angolo in uno spazio a tre dimensioni.
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Dominio C-terminale
Il dominio C-terminale (abbreviato come CTD) di una proteina o di un polipeptide è l'estremità di una catena di amminoacidi che termina con un gruppo carbossilico.
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Dominio N-terminale
Il dominio N-terminale (abbreviato come NTD) di una proteina o di un polipeptide è l'estremità di una catena di amminoacidi che termina con un gruppo amminico.
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Glicina
La glicina è un amminoacido non polare.
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Prolina
La prolina è un amminoacido apolare.
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Struttura secondaria
La struttura secondaria di una proteina può essere di tre diversi tipi: α-elica, struttura β e tripla elica allungata.
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La lista di cui sopra risponde alle seguenti domande
- In quello che appare come Foglietto β e Grafico di Ramachandran
- Che cosa ha in comune Foglietto β e Grafico di Ramachandran
- Analogie tra Foglietto β e Grafico di Ramachandran
Confronto tra Foglietto β e Grafico di Ramachandran
Foglietto β ha 44 relazioni, mentre Grafico di Ramachandran ha 19. Come hanno in comune 7, l'indice di Jaccard è 11.11% = 7 / (44 + 19).
Riferimenti
Questo articolo mostra la relazione tra Foglietto β e Grafico di Ramachandran. Per accedere a ogni articolo dal quale è stato estratto informazioni, visitare:
