MoRFs e Proteine intrinsecamente disordinate

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Differenza tra MoRFs e Proteine intrinsecamente disordinate

MoRFs vs. Proteine intrinsecamente disordinate

Le Molecular Recognition Features (MoRFs) sono piccole (10-70 residui) regioni intrinsecamente disordinate di proteine che subiscono una transizione da disordinate a ordinate in seguito al legame con i loro partner. Una proteina intrinsecamente disordinata (IDP) è una proteina a cui manca una struttura terziaria fissa o ordinata, tipicamente in assenza di partner macromolecolari con cui interagire, come altre proteine o RNA.

Analogie tra MoRFs e Proteine intrinsecamente disordinate

MoRFs e Proteine intrinsecamente disordinate hanno 2 punti in comune (in Unionpedia): Amminoacido, Struttura proteica.

Amminoacido

Gli amminoacidi sono una vasta categoria di molecole organiche che hanno sia il gruppo funzionale amminico (-NH2), sia quello carbossilico (-COOH). La parola amminoacido deriva dall'unione dei nomi di questi due gruppi funzionali.

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Struttura proteica

Le proteine sono catene di amminoacidi costituite da 20 L-α-amminoacidi diversi, denominati anche residui, che si ripiegano in strutture tridimensionali uniche.

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Che cosa ha in comune MoRFs e Proteine intrinsecamente disordinate
Analogie tra MoRFs e Proteine intrinsecamente disordinate

Confronto tra MoRFs e Proteine intrinsecamente disordinate

MoRFs ha 6 relazioni, mentre Proteine intrinsecamente disordinate ha 36. Come hanno in comune 2, l'indice di Jaccard è 4.76% = 2 / (6 + 36).

Riferimenti

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