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Proteine e Struttura secondaria

Scorciatoie: Differenze, Analogie, Jaccard somiglianza Coefficiente, Riferimenti.

Differenza tra Proteine e Struttura secondaria

Proteine vs. Struttura secondaria

In chimica, le proteine (o protidi) sono macromolecole biologiche costituite da catene di amminoacidi legati uno all'altro da un legame peptidico (ovvero un legame tra il gruppo amminico di un amminoacido e il gruppo carbossilico dell'altro amminoacido, creato attraverso una reazione di condensazione con perdita di una molecola d'acqua). La struttura secondaria di una proteina può essere di tre diversi tipi: α-elica, struttura β e tripla elica allungata.

Analogie tra Proteine e Struttura secondaria

Proteine e Struttura secondaria hanno 18 punti in comune (in Unionpedia): Alfa elica, Ammine, Amminoacido, Chiralità (chimica), Denaturazione delle proteine, Dominio (biochimica), Fluorescenza, Foglietto β, Glicina, Legame a idrogeno, Legame peptidico, Polipeptide, Prolina, Spettroscopia, Struttura primaria, Struttura quaternaria, Struttura terziaria, Urea.

Alfa elica

Rappresentazione di una α-elica composta da residui di alanina L'alfa elica (α elica) è una struttura secondaria elicoidale delle proteine ipotizzata da Linus Pauling e Robert Corey nel 1951, e rappresenta la più semplice disposizione che una catena polipeptidica può assumere.

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Ammine

Le ammine sono composti organici contenenti azoto; si possono considerare composti derivati dall'ammoniaca per sostituzione formale di uno, due o tre atomi di idrogeno con altrettanti gruppi alchilici o arilici.

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Amminoacido

In chimica gli amminoacidi (impropriamente chiamati anche aminoacidi o amino acidi) sono molecole organiche che nella loro struttura recano sia il gruppo funzionale amminico (delle ammine) (-NH2) denominato N terminus, sia quello carbossilico (degli acidi carbossilici) (-COOH) denominato C terminus. Proprio per questo sono molecole anfotere o zwitterioni, poiché presentano contemporaneamente un gruppo acido (-COOH) e un gruppo basico (-NH2).

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Chiralità (chimica)

La chiralità (dal greco χείρ, "mano") è la proprietà di un oggetto rigido (o di una disposizione spaziale di punti o atomi) di essere non sovrapponibile alla sua immagine speculare.

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Denaturazione delle proteine

La denaturazione delle proteine è un fenomeno chimico che consiste nel cambiamento della struttura proteica nativa con conseguente perdita della funzione originaria della molecola.

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Dominio (biochimica)

Si definisce dominio strutturale (o dominio o modulo) di una proteina un'unità globulare o fibrosa formata da catene polipeptidiche ripiegate in più regioni compatte le quali costituiscono divisioni della struttura terziaria.

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Fluorescenza

La fluorescenza è la proprietà di alcune sostanze di riemettere (nella maggior parte dei casi a lunghezza d'onda maggiore e quindi a energia minore) le radiazioni elettromagnetiche ricevute, in particolare di assorbire radiazioni nell'ultravioletto ed emetterla nel visibile.

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Foglietto β

Il β-foglietto o foglietto beta o struttura β a pieghe è la seconda forma più diffusa di struttura secondaria delle proteine (la prima è l'alfa elica), che consiste di più filamenti β disposti uno accanto all'altro e collegati tra loro da tre o più legami idrogeno che formano una struttura planare molto compatta.

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Glicina

La glicina è un amminoacido non polare.

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Legame a idrogeno

Il legame ad idrogeno o ponte ad idrogeno è un caso particolare di forza intermolecolare in cui è implicato un atomo di idrogeno coinvolto in un legame covalente con elementi molto elettronegativi (come fluoro (F), ossigeno (O), azoto (N)), i quali attraggono a sé gli elettroni di valenza, acquisendo una parziale carica negativa (δ-) lasciando l'idrogeno con una parziale carica positiva (δ+).

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Legame peptidico

Il legame peptidico (o giunto peptidico) è il legame chimico responsabile dell'unione degli amminoacidi e della conseguente formazione di peptidi e proteine.

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Polipeptide

Un polipeptide è una singola catena di numerosi amminoacidi uniti tra loro attraverso legami peptidici per condensazione di un gruppo amminico di un amminoacido con il gruppo carbossilico del successivo.

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Prolina

La prolina è un amminoacido apolare.

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Spettroscopia

La misura e lo studio di uno spettro è chiamato spettroscopia.

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Struttura primaria

In biochimica, la struttura primaria di una biomolecola è la descrizione esatta della sua composizione atomica e dei legami presenti tra gli atomi (inclusa la stereochimica).

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Struttura quaternaria

La struttura quaternaria è l'organizzazione spaziale di più molecole proteiche in complessi multi-subunità.

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Struttura terziaria

In biochimica la struttura terziaria di una proteina costituita da una singola catena è la sua disposizione nello spazio tridimensionale.

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Urea

L'urea (urèa o ùrea) è un composto chimico di formula CO(NH2)2 e massa molare 60,06 g/mol; in condizioni normali si presenta come un solido cristallino incolore; si tratta della diammide dell'acido carbonico.

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La lista di cui sopra risponde alle seguenti domande

Confronto tra Proteine e Struttura secondaria

Proteine ha 321 relazioni, mentre Struttura secondaria ha 32. Come hanno in comune 18, l'indice di Jaccard è 5.10% = 18 / (321 + 32).

Riferimenti

Questo articolo mostra la relazione tra Proteine e Struttura secondaria. Per accedere a ogni articolo dal quale è stato estratto informazioni, visitare:

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