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Inibitore competitivo e Regolazione allosterica

Scorciatoie: Differenze, Analogie, Jaccard somiglianza Coefficiente, Riferimenti.

Differenza tra Inibitore competitivo e Regolazione allosterica

Inibitore competitivo vs. Regolazione allosterica

Un enzima competitivo è un inibitore enzimatico che segue un meccanismo di inibizione competitiva (reversibile), ovvero compete con il substrato per il legame con il sito attivo dell'enzima. In biochimica la regolazione allosterica è la regolazione di una proteina mediata da una molecola detta effettore, che svolge tale funzione legandosi presso il sito allosterico.

Analogie tra Inibitore competitivo e Regolazione allosterica

Inibitore competitivo e Regolazione allosterica hanno 8 punti in comune (in Unionpedia): Catalisi enzimatica, Cinetica di Michaelis-Menten, Enzima, Inibitore enzimatico, Inibizione enzimatica retroattiva da prodotto finale, Sito attivo, Substrato (biochimica), Zanichelli.

Catalisi enzimatica

La catalisi enzimatica è un tipo di catalisi realizzata da catalizzatori proteici detti enzimi. È la catalisi con la quale avvengono praticamente tutte le reazioni biochimiche.

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Cinetica di Michaelis-Menten

La cinetica di Michaelis-Menten descrive l'andamento della velocità di una reazione catalizzata da enzimi, al variare della concentrazione del substrato e dell'enzima.

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Enzima

In biochimica, si definisce enzima un catalizzatore dei processi biologici. Gli enzimi sono costituiti da proteine globulari idrosolubili in grado di catalizzare una reazione chimica similmente ai ribozimi, che invece sono costituiti da molecole di RNA.

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Inibitore enzimatico

Con il termine inibitore enzimatico si indica una molecola in grado di instaurare un legame chimico con un enzima, diminuendone così l'attività.

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Inibizione enzimatica retroattiva da prodotto finale

L'inibizione enzimatica retroattiva da prodotto finale (o inibizione enzimatica retroattiva o inibizione enzimatica a feedback negativo) è l'inibizione allosterica dell'enzima da parte di uno o più dei suoi prodotti.

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Sito attivo

Il sito attivo (o centro attivo) di un catalizzatore o di un enzima è la porzione di molecola direttamente implicata nel processo di catalisi e nella formazione dei legami con i reagenti.

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Substrato (biochimica)

Schema dell'ipotesi dell'adattamento indotto tra substrato ed enzima In biochimica si definisce substrato una molecola sulla quale agisce un enzima: i substrati sono dunque le molecole di partenza nelle reazioni chimiche catalizzate dagli enzimi.

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Zanichelli

La Zanichelli editore S.p.A. è una casa editrice italiana. Pubblica principalmente libri di testo per la scuola, libri universitari e professionali (testi giuridici e di medicina), dizionari, opere di consultazione e, in misura minore, libri di saggistica e divulgazione scientifica.

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La lista di cui sopra risponde alle seguenti domande

Confronto tra Inibitore competitivo e Regolazione allosterica

Inibitore competitivo ha 21 relazioni, mentre Regolazione allosterica ha 34. Come hanno in comune 8, l'indice di Jaccard è 14.55% = 8 / (21 + 34).

Riferimenti

Questo articolo mostra la relazione tra Inibitore competitivo e Regolazione allosterica. Per accedere a ogni articolo dal quale è stato estratto informazioni, visitare: