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15 relazioni: Catalisi enzimatica, Cinetica di Michaelis-Menten, Costante di Michaelis-Menten, Enzima, Inibitore acompetitivo, Inibitore competitivo, Inibitore enzimatico, Inibitore irreversibile, Inibitore non competitivo, Inibitore reversibile, Inibitore suicida, Inibizione enzimatica retroattiva da prodotto finale, Regolazione allosterica, Sito attivo, Zanichelli.
- Inibitori enzimatici
Catalisi enzimatica
La catalisi enzimatica è un tipo di catalisi realizzata da catalizzatori proteici detti enzimi. È la catalisi con la quale avvengono praticamente tutte le reazioni biochimiche.
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Cinetica di Michaelis-Menten
La cinetica di Michaelis-Menten descrive l'andamento della velocità di una reazione catalizzata da enzimi, al variare della concentrazione del substrato e dell'enzima.
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Costante di Michaelis-Menten
La costante di Michaelis-Menten (KM) è un indice di affinità tra l'enzima e il substrato (nel caso limite in cui k_1>>k_2). La Costante di Michaelis-Menten è una grandezza caratteristica di ciascun enzima.
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Enzima
In biochimica, si definisce enzima un catalizzatore dei processi biologici. Gli enzimi sono costituiti da proteine globulari idrosolubili in grado di catalizzare una reazione chimica similmente ai ribozimi, che invece sono costituiti da molecole di RNA.
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Inibitore acompetitivo
Un inibitore acompetitivo (o incompetitivo) è un inibitore enzimatico che segue un meccanismo di inibizione acompetitiva (reversibile), ovvero l'inibitore si lega a un sito diverso da quello del substrato, presente solamente nel complesso ES: interagisce solo con ES e non con E. In pratica l'inibizione acompetitiva (così come quella mista) avviene solo negli enzimi con due o più substrati.
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Inibitore competitivo
Un enzima competitivo è un inibitore enzimatico che segue un meccanismo di inibizione competitiva (reversibile), ovvero compete con il substrato per il legame con il sito attivo dell'enzima.
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Inibitore enzimatico
Con il termine inibitore enzimatico si indica una molecola in grado di instaurare un legame chimico con un enzima, diminuendone così l'attività.
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Inibitore irreversibile
Gli inibitori irreversibili sono inibitori enzimatici che si legano covalentemente o che distruggono un gruppo funzionale dell'enzima essenziale per la sua attività.
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Inibitore non competitivo
Un inibitore non competitivo è un inibitore enzimatico che segue un meccanismo di inibizione non competitiva, ovvero è capace di legare sia l'enzima, sia il complesso enzima-substrato.
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Inibitore reversibile
Gli inibitori reversibili si legano agli enzimi con interazioni non covalenti, come il legame idrogeno, l'interazione idrofobica ed il legame ionico.
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Inibitore suicida
Un inibitore suicida (o inattivatore suicida o inattivatore basato sul meccanismo) è un particolare tipo di inibitore enzimatico irreversibile.
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Inibizione enzimatica retroattiva da prodotto finale
L'inibizione enzimatica retroattiva da prodotto finale (o inibizione enzimatica retroattiva o inibizione enzimatica a feedback negativo) è l'inibizione allosterica dell'enzima da parte di uno o più dei suoi prodotti.
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Regolazione allosterica
In biochimica la regolazione allosterica è la regolazione di una proteina mediata da una molecola detta effettore, che svolge tale funzione legandosi presso il sito allosterico.
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Sito attivo
Il sito attivo (o centro attivo) di un catalizzatore o di un enzima è la porzione di molecola direttamente implicata nel processo di catalisi e nella formazione dei legami con i reagenti.
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Zanichelli
La Zanichelli editore S.p.A. è una casa editrice italiana. Pubblica principalmente libri di testo per la scuola, libri universitari e professionali (testi giuridici e di medicina), dizionari, opere di consultazione e, in misura minore, libri di saggistica e divulgazione scientifica.
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Vedi anche
Inibitori enzimatici
- AOH1996
- Amanitina
- Chinidina
- Difenidramina
- Fumonisina
- Inibitore acompetitivo
- Inibitore competitivo
- Inibitore di tipo misto
- Inibitore enzimatico
- Inibitore suicida
- Odanacatib
- Saralasina
Conosciuto come Inibitori di tipo misto, Inibizione di tipo misto, Inibizione mista.