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6 relazioni: Alfa elica, Amminoacido, Foglietto β, Proteine intrinsecamente disordinate, Riconoscimento molecolare, Struttura proteica.
Alfa elica
Lalfa elica (α elica) è una struttura secondaria elicoidale delle proteine ipotizzata da Linus Pauling e Robert Corey nel 1951, e rappresenta la più semplice disposizione che una catena polipeptidica può assumere.
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Amminoacido
Gli amminoacidi sono una vasta categoria di molecole organiche che hanno sia il gruppo funzionale amminico (-NH2), sia quello carbossilico (-COOH). La parola amminoacido deriva dall'unione dei nomi di questi due gruppi funzionali.
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Foglietto β
Il β-foglietto o foglietto beta o struttura β a pieghe è la seconda forma più diffusa di struttura secondaria delle proteine (la prima è l'alfa elica), che consiste di più filamenti β disposti uno accanto all'altro e collegati tra loro da tre o più legami idrogeno che formano una struttura planare molto compatta.
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Proteine intrinsecamente disordinate
Una proteina intrinsecamente disordinata (IDP) è una proteina a cui manca una struttura terziaria fissa o ordinata, tipicamente in assenza di partner macromolecolari con cui interagire, come altre proteine o RNA.
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Riconoscimento molecolare
Il termine riconoscimento molecolare si riferisce all'interazione specifica tra due o più molecole attraverso legami non covalenti come il legame a idrogeno, quello di coordinazione, forze idrofobiche, forze di van der Waals, interazioni π-π, legame ad alogeno, e altri effetti elettrostatici o elettromagnetici (legati a interazioni risonanti).
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Struttura proteica
Le proteine sono catene di amminoacidi costituite da 20 L-α-amminoacidi diversi, denominati anche residui, che si ripiegano in strutture tridimensionali uniche.
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